Amino Asitlerdeki Düzen

Proteinler, amino asit isimli moleküllerden oluşurlar. Amino asitler proteinlere göre daha küçük moleküller olmalarına rağmen, oldukça kompleks bir yapıları vardır. Amino asitleri oluşturan atomlar üç ayrı grup halinde bulunurlar; amino grubu, karboksil grubu ve yan zincir grubu (ya da radikal grup).

Bütün amino asitlerde amino ve karboksil grupları aynıdır. Bir amino asiti diğerlerinden farklı kılan tek özellik, moleküle bir ucundan bağlanan yan zincir grubudur. Bu yan zincir gruplarının her amino asitte farklı olması sayesinde her amino asit birbirinden çok farklı özelliklere sahip olur.

Nasıl ki bir makinenin yapısında çeşitli malzemeler kullanılmaktaysa, vücudumuzdaki çok karmaşık görevleri yerine getirebilmesi için protein makinalarında da farklı özelliklere sahip malzemeler bulunmalıdır. İşte amino asitlerin yan zincir gruplarındaki atomların şekli, sayısı ve sıralamaları, elektrik yükleri, hidrojen bağı kapasitelerinin farklı farklı olması, amino asitlere çeşitlilik kazandırır ve bu çok çeşitli malzemeden de yine çok çeşitli protein makinaları üretilir. Örneğin yan zincir gruplarının (+) veya (-) elektrik yükünün olması veya yüksüz olması amino asit molekülünün suda eriyip erimemesini sağlar.

Bu şekilde farklı özelliklere sahip olan amino asitlerin farklı dizilimlerle yanyana gelmeleri, proteinlerin vücut içinde hayret verecek derecede çeşitli görevleri yerine getirebilmelerini sağlar. Ancak canlıların yapılarında bulunan amino asitlerde çok özel bir durum söz konusudur. Doğada 200'ün üzerinde amino asit bulunmasına rağmen proteinler bu amino asitlerin sadece 20 tanesinden oluşur.

Proteinlerde Neden Doğadaki 200 Aminoasitten Sadece 20 Tanesi Kullanılır?

Doğada 200'ün üzerinde amino asit bulunmaktadır. Teorik olarak doğada bulunması beklenen amino asit sayısı ise bu sayıdan çok daha fazladır. İnsan vücudunda dahi, proteinlerde kullanılanların dışında birçok amino asit vücudun metabolik fonksiyonlarında kullanılmaktadır. Peki proteinler, yanıbaşlarında başka amino asitler bulunmasına rağmen neden özellikle bu 20 amino asiti seçmektedirler?

Bu sorunun cevabını proteinlerin yapılarından ve fonksiyonlarından yola çıkarak verebiliriz. Çünkü yaşam için gerekli olan proteinler görevlerini yerine getirebilmek için belirli özelliklere sahip olmalıdırlar ve onlara bu özelliklerini sağlayan en önemli unsurlardan biri amino asitlerdir. Örneğin amino asitlerden bir bölümünün hidrofobik, yani suyu iten bir özellik taşıyan yan zincirlere sahip olması şarttır. Ve bu yan zincirler çok büyük olmamalıdır, yoksa onları proteinin içine paket ederek yerleştirmek imkansızlaşır.

Bir kısım amino asitin yan zincirlerinin " heliks" ve " tabaka" oluşumları olarak bilinen iki özelliğe sahip olmaları gerekir. Çünkü bu özellikler sayesinde protein üç boyutlu şeklini alabilmektedir ve bunlar, bu proteinin işlevini görebilmesi için gerekli olan özelliklerdir.
Yapılan incelemeler sonucunda, proteinlerde kullanılan 20 amino asitin birçoğunun hidrofobik yan zincirleri olduğunu, yarısının a-heliks ve yarısının da b-tabaka özelliklerine sahip oldukları görülmüştür.

Bu 20 amino asitin özelliklerini tek tek incelediğimizde de neden proteinler için özel olarak seçilmiş olduklarını anlayabiliriz. Örneğin en küçük ve en basit amino asit olan glisin bile en önemli proteinlerden biri olan kolajen proteininde çok önemli bir göreve sahiptir. Kolajeni oluşturan her üç amino asitten biri glisindir ve küçük boyutları kolajen molekülünün tasarımında önemli bir rol oynar. Çünkü bu amino asit, proteini oluşturan zincirlerin birarada sıkıca bükülmelerini sağlar. Bu kolajen liflerinin gerilme direncini arttırır. Bilindiği gibi, kolajen lifleri çelikten daha güçlü bir gerilme direncine sahiptirler. Eğer bu proteinin yapımında glisin yerine daha uzun yan zincirli başka bir amino asit kullanılsaydı, kolajen lifleri bu kadar fazla gerilme direncine sahip olamazlardı. Aynı zamanda, glisin olmasaydı, kolajen lifleri canlıların hücrelerini birbirine yapıştıracak güce de sahip olamazlardı.

Yukarıda kısaca anlatıldığı gibi, proteinleri oluşturan 20 amino asitin, doğada bulunan 200 amino asitin arasından seçilmelerinde bir bilinç ve plan vardır. Eğer bu seçim rastgele olsaydı, hayatın devamı için gereken proteinler asla oluşamazlardı. Tek bir amino asitin olması gerekenden farklı olması, hayati bir fonksiyonun çökmesi anlamına geleceği için canlılıktan sözetmek de mümkün olmazdı.

Canlı Yapılarındaki Proteinler Sadece Sol-Elli Amino Asitlerden Meydana Gelir

Yapılan araştırmalar, 200 amino asit çeşidinden 20 tanesinin farklı sayı ve dizilimlerle bir araya gelmelerinin proteinlerin oluşumu için yeterli olmadığını göstermiştir. Bütün bu amino asitlerin aynı zamanda "sol-elli" olmaları gerekir.
Doğada bulunan her amino asit türünün sağ-elli ve sol-elli olmak üzere iki farklı tipi vardır. Bir amino asitin diğerine benzerliği, kendisinin aynadaki görüntüsü gibidir. Bütün özellikleri aynı olmasına rağmen, sağ ve sol eldiven gibi birbirlerine ters dururlar.

Bunun nedeni, ikiz amino asitlerin birinde amino grubunun karbon atomuna sol taraftan, diğerinde ise sağ taraftan bağlanmasıdır. Bu şekilde her amino asit ikizinin birine sol-elli diğerine de sağ-elli amino asit denilmektedir. Doğada her iki amino asit türüne de bol miktarda ve aynı oranlarda rastlanmaktadır. Ve iki tür amino asit de, aynı kolaylıkta kimyasal reaksiyonlara girerek çeşitli bileşikler oluşturabilmektedir. Yani iki tür amino asiti birbirinden ayıran tek fark simetrilerindeki bu yapı farkıdır.
Ancak canlılardaki proteinleri inceleyen bilim adamları bu proteinlerin yalnızca sol-elli amino asitlerden oluştuklarını farkettiler. Canlı yapılarda tek bir sağ-elli amino asit dahi bulunmamaktadır.

Daha detaylı incelemeler sonucunda ise proteinleri oluşturan amino asitlerin hepsinin sol-elli olmalarının çok önemli bir nedeni olduğu keşfedildi. Sağ-elli amino asitler de aynı sol-elliler gibi birbirleriyle birleşip amino asit zincirleri oluşturabiliyorlardı, ama proteinin üç boyutlu şekle bürünmesini engelliyorlardı. Oysa canlılardaki proteinlerin görevlerini yerine getirebilmeleri için -ileride daha detaylı inceleyeceğimiz gibi- mutlaka üç boyutlu bir yapıda olmaları gerekmektedir. Bu durumda yararlı bir proteinin oluşabilmesi için tüm amino asitlerin sol-elli amino asitlerden seçilmesi gerektiği, aksi takdirde araya karışacak tek bir sağ-elli amino asitin dahi proteinin işlev görecek şekilde oluşmasını engelleyeceği anlaşılmış oldu.

Canlılardaki proteinlerin sadece sol-elli amino asitlerden meydana geldiğinin ortaya çıkması, evrimciler için önemli bir sorun daha oluşturmaktadır. Çünkü görüldüğü gibi, proteinlerin oluşabilmesi için birkaç aşamalı bir seçim söz konusudur. İlk olarak 200'den fazla amino asit çeşidinden 20 tanesinin doğru olarak seçilmesi gerekmektedir. Bu 20 çeşit amino asit ise mutlaka sol-elli olmalıdır. Araya karışacak tek bir yanlış amino asit veya doğru amino asitin sağ-elli olanı proteini işlevsiz ve atıl hale getirecektir.

Britannica Ansiklopedisi'nde proteinler için sol-elli amino asitlerin gerekliliğinin evrim açısından bir çıkmaz olduğu şöyle ifade edilir: ... Yeryüzündeki tüm canlı organizmalardaki proteinler gibi karmaşık polimerlerin yapı blokları olan amino asitlerin tümü, aynı asimetri tipindedir. Adeta tamamen sol-ellidirler. Bu, bir bakıma, milyonlarca kez havaya atılan bir paranın hep tura gelmesine, hiç yazı gelmemesine benzer. Moleküllerin nasıl sol-el ya da sağ-el olduğu tamamen kavranılamaz. Bu seçim anlaşılmaz bir biçimde, yeryüzü üzerindeki yaşamın kaynağına bağlıdır. Fabbri Britannica Bilim Ansiklopedisi, cilt 2, Sayı 22, s.519

Britannica Ansiklopedisi'nin açıklamasındaki "bu seçim anlaşılmaz bir biçimde, yeryüzü üzerindeki yaşamın kaynağına bağlıdır" ifadesinin üzerinde durmak gerekir. Evrimciler yaşamın kaynağının tesadüfler olduğunu iddia ettikleri için, tesadüfen gelişen olayların bu kadar bilinçli ve isabetli seçimler yapmasının "anlaşılmaz" olduğunu düşünmektedirler. Oysa tüm bu bilinçli seçimler kör ve bilinçsiz tesadüflere ait değildir. Evrimciler yaratılış gerçeğini kabul etmemek için, akıl ve mantık dışı iddialar öne sürebilmekte, bu seçimin "tesadüfler"in eseri olduğunu iddia edebilmektedirler. Bu iddiaya göre proteinleri oluşturan amino asitler ve bunları meydana getiren atomlar, tesadüfen en uygun şekilde biraraya gelme kararı almışlar ve böylece canlılık için vazgeçilmez olan proteinleri meydana getirmişlerdir. Kuşkusuz böyle bir iddiada bulunabilmek bilimin ve aklın sınırlarını tamamen çiğnemek demektir.

Nitekim bu konu üzerine yapılan olasılık hesapları ile bilim adamları, küçük bir protein molekülünün sadece sol-elli amino asitlerden oluşabilme ihtimalinin 10210'da 1 olduğunu hesaplamışlardır. Matematikte 1050de 1 ihtimal sıfır olarak kabul edilir. 1050sayısı, 1 sayısının yanına 50 tane sıfır yazılarak elde edilir ve böylesine büyük bir sayının içinde 1 ihtimal "yok" demektir. Öyleyse 1 sayısının yanına 210 tane sıfır yazılarak elde edilen 10210 gibi çok daha büyük bir sayının içinde 1 ihtimalin oluşması imkansızdan da ötedir. (Vance Ferrell, Dna, Protein and Cells, Harvestime Books, 1996, s. 24)

Ünlü kimyager Walter T. Brown, sol-elli amino asitlerin tesadüfen biraraya gelerek tek bir proteini dahi oluşturmalarının imkansızlığını şöyle özetlemektedir: Her tip amino asit, cansız maddelerde veya laboratuvarlarda sentezlendiği zaman kimyasal olarak birbiriyle aynı olan iki formda oluşur. Bu amino asitlerin yarısı sağ-elli olarak tanımlanabilir, diğer yarısı da sol-ellidir. Her yapı birbirinin aynadaki görüntüsü gibidir. Fakat canlılardaki, bütün insanlardaki, hayvanlardaki, bitkilerdeki ve bakterilerdeki ve hatta virüslerdeki amino asitler hep sol- ellidir. Hiçbir doğal işlem sağ ve sol-elliliği ayırt edemez. Bu şekilde sadece sol-elli amino asitlerden meydana gelen tek bir proteinin dahi tesadüfen oluşabilme ihtimali matematik olarak sıfırdır. Walter T. Brown ,In the Beginning (1989)

Amino Asitlerin Dizilimdeki Plan

Proteinlerin oluşması için buraya kadar anlatılan şartların oluşması da yeterli değildir. Her protein için özel bir amino asit dizilimi gerekir.

Bir zincirin halkalarının birbirlerine eklenmeleri gibi birleşen amino asitler, birleşir birleşmez çok farklı yapılara bürünürler ve proteinlerin üç boyutlu şekillere sahip olmalarını sağlarlar. İleride de detaylarını inceleyeceğimiz gibi, proteinlerin üstlendikleri görevleri yerine getirebilmeleri için bu üç boyutlu yapıda olmaları şarttır. Ancak bunun için, amino asit diziliminde tek bir amino asitin dahi yerinin değişmemesi, eksik olmaması veya farklı bir amino asitle yer değiştirmemesi gerekir.

Çünkü tek bir parçanın dahi eksilmesi veya bozulması bu parçanın, bütün içindeki uyumunu bozacak, proteinin yapısını kullanılmaz hale getirecektir. Bu bir kelimenin içindeki tek bir harfin değişmesiyle meydana gelecek olan anlam değişmesi veya kelimenin anlamsızlaşması gibidir. Sözgelimi, "kamil" kelimesini yazarken, tek bir harfin yanlış yazılması ile (m yerine t yazılması ile) ortaya tamamen farklı bir manaya gelen "katil" kelimesi çıkar. Veya bu kelimeden tek bir harf çıkarıldığında, örneğin a harfi çıkarılarak kelime "kmil" olduğunda anlam tamamen bozulur. Nasıl ki, bir kelimedeki tek bir harfin dahi yeri değiştiğinde veya harflerden biri eksik olduğunda kelimenin anlamı kayboluyorsa, proteinler için de durum aynıdır. Tek bir amino asitin dahi yerinin değişmesi bütün bir protein molekülünü görevini yapamaz hale getirir, yani anlamını bozar. Protein bambaşka bir molekül oluverir. Çünkü her bir amino asit tıpkı kelimeye özel bir ses katan bir harf gibi proteine belirli bir özellik kazandırır. Her amino asit şekli, elektrik yükü, kimyasal reaksiyonlara girme biçimi ile bambaşka sesleri ifade eden harfler gibidir.

Tek bir amino asitin yanlış veya eksik yazılmasının vücutta ne tür arızalara neden olabileceğine, bir kan kanseri türü olan Akdeniz anemisi hastalığını örnek olarak verebiliriz. Bilindiği gibi, vücudumuzdaki tüm hücrelere oksijen, kanımızdaki alyuvarlar aracılığıyla taşınır. Oksijen molekülünün taşınması işlemini, alyuvarlarda bulunan ve yaklaşık 600 amino asitten oluşan hemoglobin adlı proteinler yaparlar. Genetik bir hastalık olan Akdeniz anemisine, hemoglobinin yapısında yer alan tek bir amino asitin farklı olması yol açmaktadır; hemoglobinde bulunan amino asit zincirlerinde "glutamik asit" isimli amino asit yerine "valine" isimli amino asit geçer. Bu şekilde hemoglobindeki tek bir amino asitin yanlış olması, proteini görevini yapamaz, yani oksijeni taşıyamaz hale getirir. 600 amino asit içinde tek bir amino asitin hatalı olmasının sonucu görüldüğü gibi ölümcül bir hastalıktır.

Evrim teorisine göre ise, tüm bu amino asitler tesadüfen biraraya gelerek dizilmişler ve bunun sonucunda binlerce işe yarar ve son derece üstün niteliklere ve fonksiyonlara sahip protein çeşidini oluşturmuşlardır. Dahası bu proteinlerin her biri yerli yerinde, atıl durumda kalmadan ve birbirleriyle koordine bir şekilde görevlerini yerine getirmektedirler. Tesadüflerin böyle kusursuz düzenler, müthiş bir plan ve programla işleyen sistemler kurması kesinlikle imkansızdır. Tesadüfler ancak düzensizlik, karmaşa, kaos meydana getirirler, yüksek bir teknolojinin ve üstün bir dehanın ürünü olan makinaları asla oluşturamazlar. Yararlı proteinlerin oluşabilmesi için gerekli amino asit çeşitlerinin belirli bir sayıda ve belirli bir sırada dizilmelerinin gerekmesi dahi, evrim teorisinin tesadüf iddiasının kesinlikle imkansız olduğunu açıkça ortaya koymaktadır.

Amino Asitleri Birbirlerine Bağlayan Köprü: Peptid Bağı

Proteinlerin oluşması için gereken koşullardan bir diğeri de, doğru amino asitlerin, doğru sıralamada bulunmalarının yanısıra, doğru bağ ile birbirlerine bağlanmalarıdır. Amino asitler arasındaki bu bağ adeta bir köprü gibidir. Bu köprüde, amino asitlerin birbirine bağlanma açıları, yönleri, içlerindeki atomların çeşidi ve sayısı her bir protein için özel olarak hesaplanmıştır. Örneğin bir protein zincirindeki iki amino asidin arasındaki birleşme açısının olması gerekenden farklı olması bu köprünün kurulmasını, dolayısıyla proteinin oluşumunu engelleyecektir. Sonuçta işe yaramayan farklı bir molekül elde edilecektir. İşte amino asitlerin birleşmelerindeki bu özel köprülere "peptid bağları" adı verilir.

Canlıların kimyasını inceleyen bilim adamları canlıların yapısında bulunan moleküllerdeki atomların hemen hemen hepsinin "kovalent bağ" denilen bir tür bağ ile birleştiklerini biliyorlardı. Fakat yapılan incelemelerde, proteinleri oluşturmak için biraraya gelen amino asitlerin aralarında, daha önce tanımlanmamış özel bir bağ kurdukları anlaşıldı. Bütün proteinler için bu değişmez bir kuraldı.

Proteinlerin oluşmasında bu bağların önemi ilk kez 1902 yılında Hofmeister ve Fisher tarafından ortaya çıkarıldı. Bu iki araştırmacı bu özel bağın varlığını ortaya çıkarmak için "biuret" olarak anılan bir test uyguladılar. Bu testin sonucunda proteinlerde görev alan özel bir bağın varlığını tespit ettiler. (Prof. Dr. Engin Gözükara, İnönü Üniversitesi Tıp Fakültesi Biyokimya Ana Bilim Dalı Başk., Biyokimya, Nobel Tıp Kitabevleri 1997, Üçüncü Baskı, Cilt1. s.123-124)

Peptid bağını diğer bağlardan ayıran en önemli özellik, ısıtılarak veya buna benzer yollarla çok çabuk çözülmemesidir. Peptid bağ ancak yüksek ısıda, uzun süre kuvvetli asit ya da bazlara maruz kaldığında çözülebilir. Proteinlerin sağlam ve dayanıklı olmalarını da işte bu peptid bağ sağlar.

Bu özel bağın kurulabilmesi için bir amino asitteki karboksil grubunun (yani içinde karbon, oksijen, hidrojen atomlarının bulunduğu özel molekül) diğer amino asitteki amino grubuyla (içinde nitrojen ve hidrojen atomları bulunan özel bir molekül) birleşmesi gereklidir. Bu şekilde protein zinciri boyunca bağlantı yerlerinde önemli bir denge kurulmuş olur. Protein moleküllerinin % 80 kadarından fazlasını oluşturan bu bağın meydana gelmesi sırasında su açığa çıkar.

Bu noktada şu soruyu sorabiliriz: Dünya üzerindeki tüm canlıların molekülleri birbirlerine "kovalent bağ" ile bağlıyken, amino asitlerin arasındaki bağın peptid bağ olmasını sağlayan nedir?

Yapılan araştırmalar şunu göstermektedir: Amino asitler birarada bulunduklarında aralarında oluşturdukları bağların sadece yaklaşık olarak %50'si peptid bağı ile olmakta, diğerlerinde ise farklı bağlarla birbirlerine bağlanmaktadırlar. Bu farklı bağlarla bağlandıklarında ise ortaya protein molekülü çıkmamaktadır. (P.A.Temussi et al., "Structural Characterization of Prebiotic Polypeptids", Journal of Molecular Evolution 7, (1976):105 ) Nasıl ki, doğru ve gerekli proteinlerin oluşabilmesi için belirli çeşitlerdeki amino asitlerin, belirli miktarlarda, uygun bir dizilimle ve her amino asitin mutlaka sol-elli olması kaydıyla dizilmeleri gerekiyorsa, aynı zamanda aralarındaki bağın da peptid bağ olması gerekir. Bu koşullardan tek bir tanesi dahi gerçekleşmediğinde veya aksadığında, protein oluşamaz. Bu noktada şunu da unutmamak gerekir ki, ortalama bir protein molekülü birkaç yüz amino asit içermektedir. Bu amino asitlerin her birinin bir diğeri ile peptid bağ kurma ihtimali %50'dir. Dolayısıyla tek bir protein molekülünün oluşması için, yüzlerce peptid bağı kurulması gerekmektedir ve bunların her birinin, -ayrı ayrı- oluşma ihtimali %50'dir.
Buraya kadar anlatılanlardan yola çıkarak, tek bir proteinin oluşabilmesi için, proteinleri oluşturan amino asit zincirlerinin hangi özelliklere sahip olmaları gerektiğini kısaca özetleyelim:

1. Doğada bulunan 200'ün üzerinde amino asit çeşidinden sadece 20 tanesi canlı organizmalarda bulunur. Bu 200 çeşit amino asitten, yapılacak protein için gerekli olanların seçilip ayırılmaları gerekir.

2. Seçilen amino asitlerin ayrıca sağ-elli değil, mutlaka sol-elli olmaları gerekir.

3. Amino asitlerin doğru ve gerekli olanları seçildikten sonra proteinin oluşabilmesi için, dizilimlerinin de belirli bir sıralamada olması gerekir.

4. Seçilen amino asitlerin doğru şekilde dizilmelerinden sonra, bunları birbirlerine bağlayacak olan bağın ise mutlaka peptid bağ olması gerekir.

Tek bir protein molekülünün oluşması için yukarıda sayılan şartlardan tek bir tanesinin bile tesadüfler sonucunda oluşması kesinlikle imkansızdır. Dolayısıyla tesadüfen gerçekleşmesi imkansız birkaç koşulun yine tesadüfen biraraya gelip proteinleri oluşturmuş olmaları ise kesinlikle mümkün değildir.

Moleküler biyologlar tarafından, proteinlerin şans eseri meydana gelme ihtimallerinin olmadığı konusunda çok fazla olasılık hesabı yapılmıştır. Bu bilim adamları arasında Harold Morowitz, Fred Hoyle, Ilya Prigogine, Hubert Yockey ve Robert Sauer gibi ünlü bilim adamları bulunmaktadır. Burada sayılanlar, evrimci bilim adamları olmalarına rağmen, vardıkları sonuç, protein gibi makromoleküllerin tesadüfen oluşma ihtimallerinin kesinlikle olmadığı yönündedir.

Uzunluğu 100 amino asit olan küçük bir protein molekülünün tesadüfler sonucunda oluşma ihtimalinin imkansızlığını şöyle bir matematik hesabı ile görebiliriz:
100 amino asit uzunluğundaki bir proteinde, tüm amino asitlerin şans eseri sol-elli olma ihtimali yaklaşık olarak (1/2)100 ya da 1030'da 1 ihtimaldir. Canlılardaki proteinlerde 20 amino asit bulunduğundan, proteini oluşturan amino asit zincirinin belli bir bölgesinde özel bir amino asit elde etme ihtimali 1/20 dir. 100 amino uzunluğundaki özel bir proteini elde etme ihtimali (1/20)100 ya da 10130'da 1'dir. Belli bir amino asit zincirinde peptid bağ elde etme ihtimali yaklaşık %50' dir. İçindeki bütün bağların peptid olduğu 100 amino asitlik bir zincir elde etme ihtimali yaklaşık (1/2)100 yada 1030'da bir ihtimaldir. Bu da neredeyse sıfır denebilecek kadar az bir ihtimaldir.

Şimdi tüm bu olasılık hesaplarını gözönünde bulundurarak, bütün bağlarının peptid bağ olduğu, bütün amino asitlerinin sol-elli olduğu ve amino asitlerin belirli bir protein için özel bir sıralamaya göre dizildiği 100 amino asit uzunluğundaki bir zincirin şans eseri oluşma ihtimalinin ne olduğuna bakalım. Bu ihtimal yaklaşık 10190'da 1 olur. Böyle bir ihtimalin gerçekleşebilmesi için dünyanın yaşı kadar uzun bir süre verilse bile, pratik olarak bu proteinin oluşması ihtimali sıfırdır. Ayrıca matematiksel olarak 1050'de bir ihtimalin "sıfır" olduğunu da göz önünde bulundurursak, böyle bir durumun tesadüfen oluşması ihtimalinin kesinlikle imkansız olduğunu açıkça görebiliriz. Hatta 10190 sayısının yaklaşık 4 tane 1050 sayısı içerdiği düşünülürse bu imkansızlık daha da iyi anlaşılır. (1050.1050.1050.1040=10190) Bu sonuçların ışığında dünyaca ünlü biyokimyacı Michael Behe, 100 amino asit uzunluğundaki bir proteinde uygun bir dizilim elde etme ihtimalinin, gözleri kapalı birinin 8.600.000 kilometrekare büyüklüğündeki Sahra çölündeki işaretlenmiş tek bir kum parçasını bulma ihtimalinden bile çok daha az olduğunu ifade etmiştir. (Mere Creation, Edited By William A. Dembski, Intervarsity Press, Illinois, 1998, s. 125-126)

Tek bir proteinin dahi tesadüfen oluşması imkansızlığın bu kadar ötesinde iken, canlıların yapılarında görev yapan binlerce çeşit proteinin tesadüfen oluşup, biraraya gelerek hücreleri oluşturduğunu iddia etmenin ne kadar mantık dışı olduğu ortadadır. Kaldı ki, hücre bünyesinde görev yapanlar sadece proteinler değildir. Hücre üstün bir şuurla yaratılmış olan proteinlerin ve diğer moleküllerin aynı şuur ile ve eşsiz bir planla organize edilmelerinden oluşur. Hücrenin planı içinde hiçbir molekül boş yere üretilmez, her birinin kendi özelliklerine uygun bir görevi vardır.

Proteinlerin Dört Farklı Yapısı

Proteinlerin fiziksel, kimyasal ve biyolojik özelliklerini ve bu özellikler sayesinde yerine getirecekleri görevlerini, yapılarında yer alan amino asitlerin türü, sıralanışı ve bu amino asitlerin yan zincirindeki düzenlemeler belirler. Proteinler,

1. primer,
2. sekonder,
3. tersiyer ve
4. kuaterner olmak üzere dört farklı yapıda olabilirler.

Primer (birincil) yapı, düz amino asit zincirlerinden meydana gelir. Protein primer yapısındayken fonksiyonel değildir. Ancak sekonder, tersiyer veya kuaterner yapılardan birine katılınca birtakım işlemlerde rol alabilir.

Sekonder (ikincil) yapı, uzun amino asit zincirinin bir sarmal şeklinde kıvrılması ile oluşur. Aktin, miyozin, fibrinojen, keratin ve b-karoten gibi proteinler sekonder yapıdadır.

Tersiyer (üçüncül) yapıdaki proteinler, amino asit zincirinin yün yumağını andırır şekilde katlanma, bükülme ve çeşitli bağlanmalarıyla meydana gelir.

Kuaterner (dördüncül) yapı ise, eşit veya farklı boylardaki iki veya daha fazla amino asit zincirinden meydana gelir. Bu farklı yapıların özelliklerini ve proteinlere sağladıkları işlevleri detaylandırmak bu moleküllerin ne kadar üstün bir yaratılışla yaratıldığını görmemize yardımcı olacaktır.

Bazı evrimciler proteinlerin tesadüfen oluştuklarını iddia ederlerken, proteinlerin oluşumunu son derece basit ve tesadüfen oluşması imkan dahilindeymiş gibi anlatma yolunu seçerler. Çünkü ancak proteinlerdeki son derece kompleks yapıyı gizledikleri takdirde insanları tesadüf masalına inandırabileceklerini düşünürler. Bu nedenle proteinlerin yapısını anlatırken, amino asitlerin tesbih taneleri gibi, basit bir şekilde birbirlerine bağlanmaları ile proteinlerin oluşabileceği gibi bir üslup kullanırlar. Oysa buraya gelene kadar anlatılanlardan da anlaşılacağı gibi, proteinlerin oluşması için amino asitlerin rastgele birbirlerine eklenmeleri yeterli olmamakta, birçok koşulun aynı anda bir arada bulunması gerekmektedir. Ve bunların eksikliği durumunda da işe yarar proteinler oluşturmak mümkün olmayacaktır.

Proteinlerin Primer Yapısı: Amino Asit Dizilimi

Proteinlerin canlılık için son derece önemli olan şekillerinin en önemli belirleyicisi proteinleri oluşturan amino asitlerin sıralamasıdır. Amino asit diziliminin anormal olması, birçok genetik hastalığın da nedenidir. Bu yüzden proteinlerin birincil yapısı yani amino asitlerin doğru dizilimi son derece önemlidir.

Amino asit dizilimi protein için "omurga" görevi görür. Her çeşit proteinin omurgası kendisi için özel olarak var edilmiştir. Tıpkı omurgalı canlılarda omurganın vücudun şeklini belirlemesi gibi, proteinlerin omurgaları da proteinlerin şekillerini belirler. Her bir amino asit ise omurgadaki bir omur gibidir. Nasıl ki vücudun faaliyetlerinin gerçekleşebilmesi için her bir omurun omurgada belirli bir yerde bulunması gerekiyorsa, aynı şekilde her bir amino asit de proteindeki bazı özelliklerin oluşması için belirli bir yerde bulunmalıdır.

Proteinlerdeki omurgayı vücudumuzdaki omurga ile karşılaştırdığımızda yaptığı işlemler çok benzer olmasına rağmen arada bir fark vardır. Proteinlerin omurgaları milimetrenin milyonda biri kadar bir alanda faaliyet gösterirler. Böylesine küçük bir alanda bu kadar önemli bir mekanizmayı şekillendirebilen bir omurga, kuşkusuz çok sağlam ve mucizevi bir çatıdır.

Bir protein için gerekli olan amino asitler yan yana geldikten sonra başka mucizevi olaylar da gerçekleşir ve her bir amino asit bir yanındaki amino asit ile oluşturduğu peptid bağın dışında hidrojen bağları da oluşturur. Bu bağların oluşma şekli amino asitlerin dizilimleri boyunca alacağı şekli ve pozisyonu belirler. Örneğin bazı durumlarda amino asit, içinde bulunduğu zincirde hidrojen bağları yaptığında sarmal bir yapı oluşturur. Amino asitler, içinde bulundukları zincirin dışından bir amino asit ile zayıf bağlar kurduklarında ise merdiven basamaklarını andıran tabakalı yapılar meydana gelir.

Zincirleri sarmal şeklinde olan proteinler telefon kordonuna benzerler. Aynı bir telefon kordonu gibi bir eksen etrafında bir hat boyunca kıvrılırlar. Saçtaki proteinler ve bir kas proteini olan miyosin bu sarmal yapıdadır ve bunun sonucu olarak elastiktirler. Çünkü hidrojen bağları kırılabilir ve kolaylıkla tekrar oluşabilir.

Günlük hayatta hidrojen bağlarının vücut proteinleri üzerinde etkisinin öğrenilmesi sayesinde çeşitli imkanlar doğmuştur. Örneğin kıvırcık saçları düzleştirmek ya da düz saçları kıvırcıklaştırmak için saç proteinlerindeki amino asitler arasındaki hidrojen bağları bozulur ve yeni bağlar kurulur. (Curtis Barnes, Invitation to Biology, Worth publishers, Inc, New York 1985, s. 49)

Sekonder yapısı merdiven şeklinde tabaka halinde olan proteinler ise sarmal yapıya sahip olanlar gibi esnek olmazlar. Ancak birçok canlının çok önemli ihtiyaçlarından biri olan bükülme hareketine imkan veren yapıların oluşmasını sağlarlar. Örneğin koza ipeğinin lifleri ve örümcek ağı gibi diğer proteinler paralel olarak sıralanmış ve birbirlerine hidrojen bağları ile bağlanmış zincirlerden oluşurlar. Bu proteinlerin omurgası bir örgü modeli gibi aşağı yukarı kıvrılır. Bunun nedeni peptid atomlarının protein zincirine dik olarak bağlanmasıdır.( Michael Behe, Darwin'in Kara Kutusu, Aksoy Yayıncılık, İstanbul, Haziran 1998, s. 259) Bu sayede bu modele sahip olan proteinler elastik olmak yerine düz ve bükülgendirler.

Proteinlerdeki bükülmeler canlıların vücutlarında, hep olmaları gereken yerlerde bulunurlar. Örümcek ağı proteinleri olan fibroinler bükülme özelliğine sahip olmasalardı, örümceğin ördüğü ağlar işe yaramayacaktı. Çünkü bu proteinin yapısı, örümcek ağlarına avının kaçmasını engeleyecek bir dayanıklılık katar. Bu sayede örümcek ağı kendi kalınlığındaki (çapı 1mm'nin binde biri) bir çelikten 5 kat daha sağlam hale gelir. Structure and Properties of Spider Silk, Endeavour, Ocak 1986, sayı:10, s.42

Proteinler sekonder yapılarında aldıkları şekilden sonra birbirlerine yaklaşan veya uzaklaşan amino asitlerin etkisiyle bükülmeye, katlanmaya ve bazen de ani dönüşler yaparak yepyeni şekiller almaya başlarlar. Ve bu şekilde, proteinin işlevi için son derece önemli olan üç boyutlu şekli meydana getirirler. Bu bükülme ve katlanmanın nedeni amino asitlerin yan zincirlerinin arasındaki etkileşimlerdir. Peki bu etkileşimler sonucu bütün canlı sistemlerin çalışabilmesi için bu kadar önemli olan bükülme işlemi nasıl gerçekleşir?

Proteinlerdeki amino asitlerin yan zincirleri bazı etkiler sonucu birbirlerini çekerler veya iterler. Bu çekme ve itme hareketinin oluşumunda beş önemli etken rol oynar. Bu beş etki, hidrojen bağları, disülfit bağlar, iyonik bağlar, Vander Walls Kuvvetleri ve yan zincirlerin diğer etkileşimleri kutupsal ve kutupsal olmayan etkiler olarak özetlenebilir. Bu özel bağlar sayesinde, amino asitlerin bazı bölümleri birbirlerine yaklaşır, amino asit zinciri kendi üzerine katlanır, proteinlerin belirli zamanlama ve açılarla bükülmeleri sağlanır, protein molekülünün üç boyutlu yapısı kararlı kalır ve hücre dışındaki ortamda çözülmesi engellenir.

Yapılan deneyler bu bağların çok kritik öneme sahip olduklarını göstermiştir. Çünkü bu bağların her biri protein molekülü boyunca farklı bölgelerde ön plana çıkarak proteinin tam istenilen şekle bürünmesini sağlarlar. Örneğin bir proteinin sadece belirli bölgelerinde oluşan disülfit bağları o bölgelerde özel bir bükülme sağlayacaktır; hem de tam o bölgede ihtiyaç duyulduğu kadar... Aynı şekilde diğer kuvvetler de proteinin belirli amino asit bölgelerinde belirli zamanlamalarla faaliyet göstererek zincirin bazı kısımlarının birbirinden uzaklaşmasına, bazı kısımlarının da yaklaşmasına neden olacaktır. Bir proteinin olması gereken şeklindeki bükülmeler ve kıvrılmalardan herhangi birinin olmaması, bu proteini işe yaramaz hale getirecektir.

Bağların Kuvveti En Uygun Şekilde Olmalıdır

Proteinlerin oluşması için gerekli olan bağlar, bilinen diğer güçlü bağlardan daha farklıdırlar. Diğer kuvvetli kimyasal bağlarla proteinlerin üç boyutlu kıvrımlı şekillerinin meydana gelmesi mümkün değildir. Çünkü kurulacak bağın kuvveti, moleküllerin gereğinden fazla birbirine yaklaşmasına, böylece proteinin özelliğini yitirmesine neden olur. Bu yüzden bütün özellikleri ve şiddetleri özel olarak tespit edilen bu bağlar proteinlerin kıvrılmaları için en idealleridir.

Ayrıca proteinlerin işlem hızları da, bu bağlar sayesinde sağlanmaktadır. Ünlü biyolog J. Watson bu konuda şöyle bir açıklamada bulunur: Bir protein olan enzim kompleksleri herhangi bir ısısal dalgalanmada çok hızlı bir şekilde birleşebilir ve ayrılabilirler. Bu gerçek enzimlerin neden bu kadar kuvvetli işlediklerini açıklamaktadır. Bazen o kadar hızlıdır ki, saniyede 106 kez bu işlemleri gerçekleştirebilir. Eğer enzimler birbirlerine daha kuvvetli bağlarla bağlansalardı çok daha yavaş hareket ederlerdi. J.Watson (1976), The Molecular Biology of the Gene, 3rd edition, (Menlo Park, Calif:W.A.Benjamin), s.100)

Protein zincirindeki bu bükülmelerin şekli, zamanlaması, yeri, yönü, açısının önemini gözümüzde canlandırmak için bir örnek verelim. Bu hassas şekillenmeyi ünlü bir Japon oyununa (origami) benzetebiliriz. Bu oyunda üç boyutlu bir şekli elde etmek için iki boyutlu bir kağıt belirli sıralarla katlama işlemlerinden geçirilir.

Önceden özel olarak hazırlanmış bir katlama talimatı izleyerek bir gemi maketi ya da bir kuş maketi elde edebilirsiniz. İşte bir proteinin üç boyutlu bir şekilde bükülmesi için de amino asit zincirinin belirli zamanlamalarla ve yerlerde belirli miktarla, belirli açılarda ve yönlerde bükülmesi gereklidir. Proteinler de bu oyundaki üç boyutlu şekiller gibidir. Bu oyunun sonunda elde edilmek istenen şekillerin rastgele katlamalarla elde edilmesi imkansızdır. Çünkü bu oyunda kağıdın hangi parçasının, hangi sırayla ne kadar ve ne şekilde katlanacağı, sonuçta elde edilecek her bir şekil için önceden, bu konunun uzmanları tarafından tasarlanır. Tek bir katlamanın dahi yanlış bir sıralamada, yanlış bir yönde veya yanlış miktarda yapılması istenilen şeklin elde edilmesini engeller, ortaya bozuk ve anlamsız bir şekil çıkar. Örneğin uçak şeklini elde etmek için gerekli olan sıralamadaki katlamalardan birini eksik yaptığınızda ya da farklı bir yöne doğru katladığınızda, uçağın kanadı oluşmaz. Araba şekli oluşturmak isterken yanlış bir bükme işlemi yüzünden arabanın tekerlekleri meydana gelmez. Proteinler için ise durum çok daha detaylıdır. Bir protein molekülündeki tek bir amino asitin dahi yanlış bir sıralamayla veya yanlış bir yönde birleşmesi, proteinin yanlış bir şekil almasına ve dolayısıyla işlevini yitirmesine neden olur. Örneğin kaslarda oksijen taşınmasından sorumlu olan miyoglobin proteininin küresel yapısı bozulduğunda boyu eninden 20 kat daha uzun olur ve işini yapamaz hale gelir. (Prof. Dr. Engin Gözükara, İnönü Üniversitesi Tıp Fakültesi Biyokimya Ana Bilim Dalı Başk., Biyokimya, Nobel Tıp Kitabevleri, 1997, Üçüncü Baskı, Cilt1., s. 157)

Tek başlarına veya biraraya konduklarında bir anlam ifade etmeyen amino asitler, bu bükülmeler ve kıvrılmalar ile önemli bir anlam kazanarak, vücut içinde hayati görevlere sahip olmaktadırlar. Aynı düz bir kağıdın, bilinçli, planlı ve bir tasarıma götüren kıvırma ve katlamalarla bir gemi veya uçak şekli alarak anlam kazanması gibi... Bu noktada şunu da belirtmek gerekir ki, proteinin yapısı, planlı bir şekilde katlanarak elde edilen kağıttan bir şekilden çok daha kompleks ve organizedir. Dahası, protein molekülü, gözle dahi görülemeyecek, hatta elektron mikroskobunda dahi tespit edilemeyecek kadar küçüktür. Bu kadar küçük bir alana sığdırılan atomlar, önce bir plan ve tasarıma uygun olarak dizilmekte, sonra yine bu plan ve tasarıma uygun olarak bükülüp kıvrılmaktadır. Bunların hepsi, bilip gördüğümüz hiçbir tasarımla karşılaştırılamayacak kadar olağanüstü ve hayranlık uyandıran özelliklerdir.

Böylesine kusursuz, kompleks, birkaç aşamalı ve çok parçalı bir düzenin tesadüfen oluşması açıkça görüldüğü gibi imkansızdır. Üstelik burada anlatılanlar proteinin yapısı ile ilgili sayısız detayın en basitleştirilmiş bir özetidir. Proteinler üzerinde yapılan daha detaylı incelemeler, bu moleküllerin çok daha kompleks özelliklerini ortaya çıkarmaktadır ve henüz gün ışığına çıkarılmamış birçok konu bulunmaktadır. Bu gerçek ise, canlılığın en küçük yapıtaşlarında dahi, tesadüfen oluşum iddiasına asla yer olmadığını kesin olarak göstermektedir.